2027학년도 · 고등학교 전문교과 · 생화학

3.2 펩타이드와 단백질

펩타이드 결합, 이온화 분류, 활성 펩타이드, 비아미노산 성분.

5 SECTIONS표 7그림 16인쇄 지원

01

들어가기 | 아미노산 세 개가 연결되면 무엇이 달라지는가?

펩타이드 결합 = 한 잔기의 α-카복실과 다음 잔기의 α-아미노가 축합해 형성, 물 1분자 방출
부분 이중결합 성질로 결합이 평면·경직 → 주사슬 자유도 제한
사슬은 N-말단 → C-말단 방향으로 표기
n개 잔기가 선형 사슬을 이루면 결합 n−1개, 물 n−1분자 감소

표 3.2-1핵심 질문 펩타이드의 순전하를 계산할 때 왜 모든 아미노산의 α-아미노기와 α-카복실기를 합산하지 않는가?

02

2.1 펩타이드는 아미노산 사슬이다

전하를 띠는 위치 = N-말단 아미노기, C-말단 카복실기, Asp·Glu·His·Cys·Tyr·Lys·Arg 곁사슬
pH에 따라 각 기의 이온화 상태가 달라져 평균 순전하가 변함
pH < pI이면 양전하, pH > pI이면 음전하
등전점이 단백질의 전기영동·이온교환 거동을 결정

선형 펩타이드 1개: 결합 수 = n−1 / 사슬 k개: 결합 수 = n−k

M(펩타이드) = ΣM(구성 자유 아미노산) − 18.015×(펩타이드 결합 수)

그림 3.2-1펩타이드 결합의 형식적인 축합 반응과 생성물. 실제 생체 내 합성에서는 에너지를 이용해 활성화된 전구체가 관여한다.

그림 3.2-2Gly–Ala–Ser 트라이펩타이드의 방향성과 두 펩타이드 결합. 아래 간략식은 각 잔기의 연결 관계를 나타낸다.

그림 3.2-3아미노산의 조성이 같더라도 서열이 달라지면 화학적 정체성이 달라진다.

그림 3.2-4아마이드 공명에 따른 펩타이드 결합의 부분 이중결합 성격과 회전 제한.

그림 3.2-5잔기 수가 증가할 때 펩타이드 결합의 개수와 형식적으로 제거되는 물의 분자 수가 함께 증가하는 관계.

표 3.2-2계산 예제 1 Gly–Ala–Ser를 구성하는 자유 아미노산의 몰질량을 각각 75.07, 89.09, 105.09 g/mol로 놓으면 M=75.07+89.09+105.09−2×1

그림 3.2-6사슬 수, 잔기 수, 아마이드 결합 수 및 이황화결합의 질량 변화를 정리한 계산 틀.

03

2.2 펩타이드는 이온화 경향에 따라 분류될 수 있다

펩타이드와 단백질의 경계는 잔기 수로 고정되지 않음(관례적으로 수십 잔기 기준)
글루타티온(3잔기)은 γ-글루타밀 결합으로 특수 구조, 세포 산화환원 방어 담당
인슐린(51잔기·2사슬·이황화결합 3개)은 이황화결합이 구조와 활성 유지에 필수
옥시토신·안지오텐신 II 같은 소형 펩타이드가 호르몬으로 작용

양전하 작용기의 분율 = 1 / (1 + 10^(pH−pKa))

음전하 작용기의 분율 = 1 / (1 + 10^(pKa−pH))

z = f(N 말단) + f(Lys) − f(C 말단) − f(Glu)

Ala–Glu–Lys: pI ≈ (4.3+9.0)/2 = 6.65 (근사값)

그림 3.2-7펩타이드 사슬에서 이온화될 수 있는 말단과 곁사슬. 이온화 가능 여부는 화학적 변형에 따라 달라진다.

표 3.2-3작용기 · 대표 위치 · 일반적 전하 변화 · 대표 pKa(근사값)

그림 3.2-8가정한 pKa에 따른 양전하 작용기와 음전하 작용기의 이온화 분율. 계산 모형이며 실측 데이터가 아니다.

그림 3.2-9Ala–Glu–Lys의 우세한 정수 전하 화학종을 나타낸 모형. pKa와 정확히 같은 pH에서는 두 이온화 상태가 함께 존재한다.

그림 3.2-10펩타이드 서열에 따라 달라지는 평균 순전하–pH 그래프. 모든 곡선은 설명을 위해 일정 pKa를 가정한 계산값이다.

표 3.2-4계산 예제 2 pH 7.0에서 Ala–Glu–Lys의 평균 순전하는 약 0에 가깝다. N 말단 ≈+0.990, Lys ≈+1.000, C 말단 ≈−1.000, Glu ≈−0.99

그림 3.2-11단순한 전기장 모형에서 순전하가 음수인 분자는 양(+)극 쪽으로, 양수인 분자는 음(−)극 쪽으로 이동한다.

04

2.3 생물학적 활성이 있는 펩타이드와 폴리펩타이드의 크기는 다양하다

헴단백질(헴)·금속단백질(Zn²⁺)·플라보단백질(FAD)은 보결분자족이 활성에 필수
당단백질·지질화 단백질·인단백질은 공유결합으로 붙은 비아미노산 성분을 가짐
보결분자족(비공유 결합)과 보조인자(반응에 참여해 소모)를 구분
이 성분들은 번역 후에 붙으므로 유전자 서열만으로 완전한 기능 예측 불가

2 GSH ⇌ GSSG + 2 H⁺ + 2 e⁻

그림 3.2-12생리활성 분자의 크기 비교. HbA의 574개 잔기는 α사슬 141개×2와 β사슬 146개×2의 총합이다.

표 3.2-5분자 · 길이 / 구성 · 대표 기능 · 특기 사항

그림 3.2-13옥시토신과 인슐린의 잔기 수, 사슬 및 이황화결합의 개념적 비교.

그림 3.2-14인슐린 생합성에서 전구체가 가공되는 과정을 단순화한 도식.

그림 3.2-15환원형 글루타티온(GSH) 2분자가 산화되어 이황화글루타티온(GSSG)을 형성하는 반응 모형.

05

2.4 일부 단백질은 아미노산 이외의 화학군을 함유하고 있다

1. 단백질에 결합한 비아미노산 성분의 역할

모든 단백질이 아미노산 잔기만으로 기능하는 것은 아니ㅁ
여러 단백질은 금속 이온, 헴·FAD 같은 유기 보조인자, 당사슬, 지질, 인산기와 결합하거나 이들 성분을 공유결합으로 부착한ㅁ
이처럼 폴리펩타이드 부분 외에 다른 화학적 성분이 기능에 필수적인 경우가 많ㅁ
기능성 복합체에 포함된 성분은 결합의 강도와 위치에 따라 다양하게 분류한ㅁ

그림 3.2-16비아미노산 성분을 갖는 단백질의 사례. 비아미노산 성분은 반드시 동일한 방식으로 결합하는 것은 아니다.

표 3.2-6종류 · 대표 사례 · 비아미노산 성분 · 생화학적 기능

2. 보결분자족과 보조인자

보조인자(cofactor)는 단백질의 기능에 필요한 비단백질성 성분을 폭넓게 가리킨ㅁ
금속 이온도 보조인자에 포함될 수 있ㅁ
보결분자족(prosthetic group)은 단백질에 매우 단단하게 결합한 보조성분을 흔히 뜻한ㅁ
예를 들어 헤모글로빈의 헴은 철을 포함한 포르피린 구조로 산소 결합에 필수적이ㅁ
헤모글로빈의 폴리펩타이드만으로는 정상적인 산소 운반 기능을 설명할 수 없ㅁ

3. 단백질의 공유결합 변형과 비공유 결합 복합체를 구분한다

당단백질의 당사슬과 일부 지질화 단백질의 지질은 폴리펩타이드에 공유결합으로 부착된ㅁ
반면 혈장 지단백질 입자인 LDL은 단백질과 지질이 함께 이룬 복합체이며, 그 모든 성분이 하나의 공유결합 사슬로 이어져 있는 것은 아니ㅁ
단백질이 다른 화학군을 ‘포함한다’는 설명은 공유결합·비공유 결합·금속 배위 결합 등 결합 방식의 차이를 가리지 않는 표현이므로, 구조와 기능을 분석할 때는 구체적으로 구분해야 한ㅁ

표 3.2-7확인할 개념 ‘헴단백질’은 헴이 기능에 기여하는 단백질을 뜻한다. ‘당단백질’은 단백질에 당이 공유결합한 것이며, ‘단백질–지질 복합체’는 지질이 반드시 공유결합으로 붙어 있음을

참조 자료 · References

**표 3.2-1**핵심 질문 펩타이드의 순전하를 계산할 때 왜 모든 아미노산의 α-아미노기와 α-카복실기를 합산하지 않는가?
핵심 질문 펩타이드의 순전하를 계산할 때 왜 모든 아미노산의 α-아미노기와 α-카복실기를 합산하지 않는가?

**표 3.2-2**계산 예제 1 Gly–Ala–Ser를 구성하는 자유 아미노산의 몰질량을 각각 75.07, 89.09, 105.09 g/mol로 놓으면 M=75.07+89.09+
계산 예제 1 Gly–Ala–Ser를 구성하는 자유 아미노산의 몰질량을 각각 75.07, 89.09, 105.09 g/mol로 놓으면 M=75.07+89.09+105.09−2×18.015=233.22 g/mol이다. 수치는 반올림으로 인해 근소하게 달라질 수 있다.

**표 3.2-3**작용기 · 대표 위치 · 일반적 전하 변화 · 대표 pKa(근사값)
작용기	대표 위치	일반적 전하 변화	대표 pKa(근사값)
C 말단 –COOH	사슬 끝	0 → −1	2~4
Asp·Glu 카복실기	곁사슬	0 → −1	약 3.9 / 4.3
His 이미다졸	곁사슬	+1 → 0	약 6.0
N 말단 –NH₃⁺	사슬 시작	+1 → 0	8~9.5
Cys –SH	곁사슬	0 → −1	약 8.3
Tyr 페놀성 –OH	곁사슬	0 → −1	약 10.1
Lys –NH₃⁺	곁사슬	+1 → 0	약 10.5
Arg 구아니디늄	곁사슬	+1 → 0	약 12.5

**표 3.2-4**계산 예제 2 pH 7.0에서 Ala–Glu–Lys의 평균 순전하는 약 0에 가깝다. N 말단 ≈+0.990, Lys ≈+1.000, C 말단 ≈−1.000,
계산 예제 2 pH 7.0에서 Ala–Glu–Lys의 평균 순전하는 약 0에 가깝다. N 말단 ≈+0.990, Lys ≈+1.000, C 말단 ≈−1.000, Glu ≈−0.998을 더하면 z≈−0.008이다. 한 개별 분자가 정확히 −0.008의 전하를 갖는다는 뜻은 아니다.

**표 3.2-5**분자 · 길이 / 구성 · 대표 기능 · 특기 사항
분자	길이 / 구성	대표 기능	특기 사항
글루타티온(GSH)	3개 잔기	세포 산화환원 방어	γ-글루타밀 결합
안지오텐신 II	8개 잔기	혈압·체액 조절	옥타펩타이드
옥시토신	9개 잔기	자궁 수축·젖 분출	이황화결합 1개
글루카곤	29개 잔기	혈당 항상성	한 개의 펩타이드 사슬
인슐린	51개 잔기, 2사슬	혈당 조절	3개의 이황화결합
유비퀴틴	76개 잔기	단백질 수명·신호 조절	다른 단백질에 결합 가능
성인 HbA	574개 잔기, 4사슬	산소 운반	α₂β₂ 복합체 + 헴 4개

**표 3.2-6**종류 · 대표 사례 · 비아미노산 성분 · 생화학적 기능
종류	대표 사례	비아미노산 성분	생화학적 기능
헴단백질	헤모글로빈, 마이오글로빈	헴(포르피린·철)	산소 결합·운반
금속단백질	탄산무수화효소	Zn²⁺	촉매 반응에서 기능성 금속 중심
플라보단백질	숙신산 탈수소효소	FAD	전자 전달과 산화환원
당단백질	막 수용체, 면역글로불린	공유결합 올리고당	접힘·안정성·세포 인식
지질화 단백질	막 부착 신호단백질	공유결합 지질	막 표적화와 결합
인단백질	카세인 등	인산기	성질·기능의 조절

**표 3.2-7**확인할 개념 ‘헴단백질’은 헴이 기능에 기여하는 단백질을 뜻한다. ‘당단백질’은 단백질에 당이 공유결합한 것이며, ‘단백질–지질 복합체’는 지질이 반드시 공유결
확인할 개념 ‘헴단백질’은 헴이 기능에 기여하는 단백질을 뜻한다. ‘당단백질’은 단백질에 당이 공유결합한 것이며, ‘단백질–지질 복합체’는 지질이 반드시 공유결합으로 붙어 있음을 의미하지 않는다.

펩타이드 결합의 형식적인 축합 반응과 생성물. 실제 생체 내 합성에서는 에너지를 이용해 활성화된 전구체가 관여한다. — 그림 3.2-1펩타이드 결합의 형식적인 축합 반응과 생성물. 실제 생체 내 합성에서는 에너지를 이용해 활성화된 전구체가 관여한다.

Gly–Ala–Ser 트라이펩타이드의 방향성과 두 펩타이드 결합. 아래 간략식은 각 잔기의 연결 관계를 나타낸다. — 그림 3.2-2Gly–Ala–Ser 트라이펩타이드의 방향성과 두 펩타이드 결합. 아래 간략식은 각 잔기의 연결 관계를 나타낸다.

아미노산의 조성이 같더라도 서열이 달라지면 화학적 정체성이 달라진다. — 그림 3.2-3아미노산의 조성이 같더라도 서열이 달라지면 화학적 정체성이 달라진다.

아마이드 공명에 따른 펩타이드 결합의 부분 이중결합 성격과 회전 제한. — 그림 3.2-4아마이드 공명에 따른 펩타이드 결합의 부분 이중결합 성격과 회전 제한.

잔기 수가 증가할 때 펩타이드 결합의 개수와 형식적으로 제거되는 물의 분자 수가 함께 증가하는 관계. — 그림 3.2-5잔기 수가 증가할 때 펩타이드 결합의 개수와 형식적으로 제거되는 물의 분자 수가 함께 증가하는 관계.

사슬 수, 잔기 수, 아마이드 결합 수 및 이황화결합의 질량 변화를 정리한 계산 틀. — 그림 3.2-6사슬 수, 잔기 수, 아마이드 결합 수 및 이황화결합의 질량 변화를 정리한 계산 틀.

펩타이드 사슬에서 이온화될 수 있는 말단과 곁사슬. 이온화 가능 여부는 화학적 변형에 따라 달라진다. — 그림 3.2-7펩타이드 사슬에서 이온화될 수 있는 말단과 곁사슬. 이온화 가능 여부는 화학적 변형에 따라 달라진다.

가정한 pKa에 따른 양전하 작용기와 음전하 작용기의 이온화 분율. 계산 모형이며 실측 데이터가 아니다. — 그림 3.2-8가정한 pKa에 따른 양전하 작용기와 음전하 작용기의 이온화 분율. 계산 모형이며 실측 데이터가 아니다.

Ala–Glu–Lys의 우세한 정수 전하 화학종을 나타낸 모형. pKa와 정확히 같은 pH에서는 두 이온화 상태가 함께 존재한다. — 그림 3.2-9Ala–Glu–Lys의 우세한 정수 전하 화학종을 나타낸 모형. pKa와 정확히 같은 pH에서는 두 이온화 상태가 함께 존재한다.

펩타이드 서열에 따라 달라지는 평균 순전하–pH 그래프. 모든 곡선은 설명을 위해 일정 pKa를 가정한 계산값이다. — 그림 3.2-10펩타이드 서열에 따라 달라지는 평균 순전하–pH 그래프. 모든 곡선은 설명을 위해 일정 pKa를 가정한 계산값이다.

단순한 전기장 모형에서 순전하가 음수인 분자는 양(+)극 쪽으로, 양수인 분자는 음(−)극 쪽으로 이동한다. — 그림 3.2-11단순한 전기장 모형에서 순전하가 음수인 분자는 양(+)극 쪽으로, 양수인 분자는 음(−)극 쪽으로 이동한다.

생리활성 분자의 크기 비교. HbA의 574개 잔기는 α사슬 141개×2와 β사슬 146개×2의 총합이다. — 그림 3.2-12생리활성 분자의 크기 비교. HbA의 574개 잔기는 α사슬 141개×2와 β사슬 146개×2의 총합이다.

옥시토신과 인슐린의 잔기 수, 사슬 및 이황화결합의 개념적 비교. — 그림 3.2-13옥시토신과 인슐린의 잔기 수, 사슬 및 이황화결합의 개념적 비교.

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비아미노산 성분을 갖는 단백질의 사례. 비아미노산 성분은 반드시 동일한 방식으로 결합하는 것은 아니다. — 그림 3.2-16비아미노산 성분을 갖는 단백질의 사례. 비아미노산 성분은 반드시 동일한 방식으로 결합하는 것은 아니다.